Из чего состоят ферменты. Общие свойства ферментов

Жизнь любого организма возможна благодаря протекающим в нем процессам обмена веществ. Этими реакциями управляют природные катализаторы, или ферменты. Другое название этих веществ - энзимы. Термин «ферменты» происходит от латинского fermentum, что означает «закваска». Понятие появилось исторически при изучении процессов брожения.

Рис. 1 — Брожение с использованием дрожжей - типичный пример ферментативной реакции

Человечество давно пользуется полезными свойствами этих ферментов. Например, уже много веков из молока с помощью сычужного фермента делают сыр.

Ферменты отличаются от катализаторов тем, что действуют в живом организме, тогда как катализаторы - в неживой природе. Отрасль биохимии, которая изучает эти важнейшие для жизни вещества, называется энзимологией.

Общие свойства ферментов

Ферменты представляют собой молекулы белковой природы, которые взаимодействуют с различными веществами, ускоряя их химическое превращение по определенному пути. При этом они не расходуются. В каждом ферменте есть активный центр, присоединяющийся к субстрату, и каталитический участок, запускающий ту или иную химическую реакцию. Эти вещества ускоряют протекающие в организме биохимические реакции без повышения температуры.

Основные свойства ферментов:

специфичность: способность фермента действовать только на специфический субстрат, например, липазы - на жиры;
каталитическая эффективность: способность ферментативных белков ускорять биологические реакции в сотни и тысячи раз;
способность к регуляции: в каждой клетке выработка и активность ферментов определяется своеобразной цепью превращений, влияющей на способность этих белков вновь синтезироваться.

Роль ферментов в организме человека невозможно переоценить. В то время, когда еще только открыли структуру ДНК, говорили, что один ген отвечает за синтез одного белка, который уже определяет какой-то определенный признак. Сейчас это утверждение звучит так: «Один ген - один фермент - один признак». То есть без активности ферментов в клетке жизнь не может существовать.

Классификация

В зависимости от роли в химических реакциях, различаются такие классы ферментов:

В живом организме все ферменты делятся на внутри- и внеклеточные. К внутриклеточным относятся, например, ферменты печени, участвующие в реакциях обезвреживания различных веществ, поступающих с кровью. Они обнаруживаются в крови при повреждении органа, что помогает в диагностике его заболеваний.

Внутриклеточные ферменты, которые являются маркерами повреждения внутренних органов:

печень - аланинаминотрансефраза, аспартатаминотрансфераза, гамма-глютамилтранспептидаза, сорбитдегидрогеназа;
почки - щелочная фосфатаза;
предстательная железа - кислая фосфатаза;
сердечная мышца - лактатдегидрогеназа

Внеклеточные ферменты выделяются железами во внешнюю среду. Основные из них секретируются клетками слюнных желез, желудочной стенки, поджелудочной железы, кишечника и активно участвуют в пищеварении.

Пищеварительные ферменты

Пищеварительные ферменты - это белки, которые ускоряют расщепление крупных молекул, входящих в состав пищи. Они разделяют такие молекулы на более мелкие фрагменты, которые легче усваиваются клетками. Основные типы пищеварительных ферментов - протеазы, липазы, амилазы.

Основная пищеварительная железа - поджелудочная. Она вырабатывает большинство этих ферментов, а также нуклеаз, расщепляющих ДНК и РНК, и пептидаз, участвующих в образовании свободных аминокислот. Причем незначительное количество образующихся ферментов способно «обработать» большой объем пищи.

При ферментативном расщеплении питательных веществ выделяется энергия, которая расходуется для процессов обмена веществ и жизнедеятельности. Без участия ферментов, подобные процессы происходили бы слишком медленно, не обеспечивая организм достаточным энергетическим запасом.

Кроме того, участие ферментов в процессе пищеварения обеспечивает распад питательных веществ до молекул, способных проходить через клетки кишечной стенки и поступать в кровь.

Амилаза

Амилаза вырабатывается слюнными железами. Она действует на крахмал пищи, состоящий из длинной цепи молекул глюкозы. В результате действия этого фермента образуются участки, состоящие из двух соединенных молекул глюкозы, то есть фруктоза, и другие короткоцепочечные углеводы. В дальнейшем они метаболизируются до глюкозы в кишечнике и оттуда всасываются в кровь.

Слюнные железы расщепляют только часть крахмала. Амилаза слюны активна в течение короткого времени, пока пища прожевывается. После попадания в желудок фермент инактивируется его кислым содержимым. Большая часть крахмала расщепляется уже в 12-перстной кишке под действием панкреатической амилазы, вырабатываемой поджелудочной железой.

Рис. 2 — Амилаза начинает расщепление крахмала

Короткие углеводы, образовавшиеся под действием панкреатической амилазы, попадают в тонкий кишечник. Здесь с помощью мальтазы, лактазы, сахаразы, декстриназы они расщепляются до молекул глюкозы. Нерасщепляющаяся ферментами клетчатка выводится из кишечника с каловыми массами.

Протеазы

Белки или протеины - существенная часть человеческого рациона. Для их расщепления необходимы ферменты - протеазы. Они различаются по месту синтеза, субстратам и другим характеристикам. Некоторые из них активны в желудке, например, пепсин. Другие вырабатываются поджелудочной железой и активны в просвете кишечника. В самой железе выделяется неактивный предшественник фермента - химотрипсиноген, который начинает действовать только после смешивания с кислым пищевым содержимым, превращаясь в химотрипсин. Такой механизм помогает избежать самоповреждения протеазами клеток поджелудочной железы.

Рис. 3 — Ферментативное расщепление белков

Протеазы расщепляют пищевые белки на более мелкие фрагменты - полипептиды. Ферменты - пептидазы разрушают их до аминокислот, которые усваиваются в кишечнике.

Липазы

Пищевые жиры разрушаются ферментами-липазами, которые также вырабатываются поджелудочной железой. Они расщепляют молекулы жира на жирные кислоты и глицерин. Такая реакция требует наличия в просвете 12-перстной кишки желчи, образующейся в печени.

Рис. 4 — Ферментативный гидролиз жиров

Роль заместительной терапии препаратом «Микразим»

Для многих людей с нарушением пищеварения, прежде всего с заболеваниями поджелудочной железы, назначение ферментов обеспечивает функциональную поддержку органа и ускоряет процессы выздоровления. После купирования приступа панкреатита или другой острой ситуации прием ферментов можно прекратить, так как организм самостоятельно восстанавливает их секрецию.

Длительный прием ферментативных препаратов необходим лишь при тяжелой внешнесекреторной недостаточности поджелудочной железы.

Одним из наиболее физиологичных по своему составу является препарат «Микразим». В его состав входят амилаза, протеазы и липаза, содержащиеся в панкреатическом соке. Поэтому нет необходимости отдельно подбирать, какой фермент нужно использовать при разнообразных болезнях этого органа.

Показания для использования этого лекарства:

хронический панкреатит, муковисцидоз и другие причины недостаточной секреции ферментов поджелудочной железы;
воспалительные заболевания печени, желудка, кишечника, особенно после операций на них, для более быстрого восстановления пищеварительной системы;
погрешности в питании;
нарушение функции жевания, например, при стоматологических заболеваниях или малоподвижности пациента.

Прием пищеварительных ферментов с заместительной целью помогает избежать вздутия живота, жидкого стула, болей в животе. Кроме того, при тяжелых хронических заболеваниях поджелудочной железы Микразим полностью принимает на себя функцию по расщеплению питательных веществ. Поэтому они могут беспрепятственно усваиваться в кишечнике. Это особенно важно для детей, страдающих муковисцидозом.

Важно: перед применением ознакомьтесь с инструкцией или проконсультируйтесь с лечащим врачом.

Ферменты – это особый вид протеинов, которым природой отведена роль катализаторов разных химических процессов.

Этот термин постоянно на слуху, правда, далеко не все понимают, что такое фермент или энзим, какие функции выполняет это вещество, а также чем отличаются ферменты от энзимов и отличаются ли вообще. Все это сейчас и узнаем.

Без этих веществ ни люди, ни животные не смогли бы переваривать пищу. А впервые к применению ферментов в быту человечество прибегло более 5 тысяч лет тому назад, когда наши предки научились хранить молоко в «посуде» из желудков животных. В таких условиях под воздействием сычужного фермента молоко превращалось в сыр. И это только один из примеров работы энзима в качестве катализатора, ускоряющего биологические процессы. Сегодня ферменты незаменимы в промышленности, они важны для производства сахара, маргаринов, йогуртов, пива, кожи, текстиля, спирта и даже бетона. В моющих средствах и стиральных порошках также присутствуют эти полезные вещества – помогают выводить пятна при низких температурах.

История открытия

Энзим в переводе из греческого означает «закваска». А открытию этого вещества человечество обязано голландцу Яну Баптисту Ван-Гельмонту, жившему в XVI веке. В свое время он весьма заинтересовался спиртовым брожением и в ходе исследования нашел неизвестное вещество, ускоряющее этот процесс. Голландец назвал его fermentum, что в переводе означает «брожение». Затем, почти трема веками позже, француз Луи Пастер, также наблюдая за процессами брожения, пришел к выводу, что ферменты – не что иное, как вещества живой клетки. А через некоторое время немец Эдуард Бухнер добыл фермент из дрожжей и определил, что это вещество не является живим организмом. Он также дал ему свое название – «зимаза». Еще несколькими годами позже другой немец Вилли Кюне предложил все белковые катализаторы разделить на две группы: ферменты и энзимы. Причем вторым термином он предложил называть «закваску», действия которой распространяются вне живых организмов. И лишь 1897 год положил конец всем научным спорам: оба термины (энзим и фермент) решено использовать как абсолютные синонимы.

Структура: цепь из тысяч аминокислот

Все ферменты являются белками, но не все белки – ферменты. Как и другие протеины, энзимы состоят из . И что интересно, на создание каждого фермента уходит от ста до миллиона аминокислот, нанизанных, словно жемчуг на нить. Но эта нить не бывает ровной – обычно изогнута в сотни раз. Таким образом, создается трехмерная уникальная для каждого фермента структура. Меж тем, молекула энзима – сравнительно крупное образование, и лишь небольшая часть его структуры, так называемый активный центр, участвует в биохимических реакциях.

Каждая аминокислота соединена с другой определенным типом химической связи, а каждый фермент имеет свою уникальную последовательность аминокислот. Для создания большинства из них используются примерно 20 видов аминовеществ. Даже незначительные изменения последовательности аминокислот могут кардинально менять внешний вид и «таланты» фермента.

Биохимические свойства

Хотя при участии ферментов в природе происходит огромное количество реакций, но все они могут быть разгруппированы на 6 категорий. Соответственно, каждая из этих шести реакций протекает под влиянием определенного типа ферментов.

Реакции при участии энзимов:

Окисление и восстановление.

Ферменты, участвующие в этих реакциях, называются оксидоредуктазами. В качестве примера можно вспомнить как, алкогольдегидрогеназы преобразуют первичные спирты в альдегид.

Реакция переноса группы.

Ферменты, благодаря которым происходят эти реакции, называются трансферазами. Они обладают умением перемещать функциональные группы от одной молекулы к другой. Так происходит, например, когда аланинаминотрансферазы перемещают альфа-аминогруппы между аланином и аспартатом. Также трансферазы перемещают фосфатные группы между АТФ и другими соединениями, а с остатков глюкозы создают дисахариды.

Гидролиз.

Гидролазы, участвующие в реакции, умеют разрывать одинарные связи, добавляя элементы воды.

Создание или удаление двойной связи.

Этот вид реакций негидролитическим путем происходит при участии лиазы.

Изомеризация функциональных групп.

Во многих химических реакциях положение функциональной группы изменяется в пределах молекулы, но сама молекула состоит из того же количества и типов атомов, что были до начала реакции. Иными словами, субстрат и продукт реакции являются изомерами. Такого типа трансформации возможны под влиянием ферментов изомеразы.

Образование одинарной связи с устранением элемента воды.

Гидролазы разрушают связь, добавляя в молекулу элементы воды. Лиазы осуществляют обратную реакцию, удаляя водную часть из функциональных групп. Таким образом, создают простую связь.

Как работают в организме

Ферменты ускоряют практически все химические реакции, происходящие в клетках. Они имеют жизненноважное значение для человека, облегчают пищеварение и ускоряют метаболизм.

Некоторые из этих веществ помогают разрушать слишком большие молекулы на более мелкие «куски», которые организм сможет переварить. Другие наоборот связывают мелкие молекулы. Но ферменты, говоря научным языком, обладают высокой селективностью. Это значит, что каждое из этих веществ способно ускорять только определенную реакцию. Молекулы, с которыми «работают» ферменты, называются субстратами. Субстраты в свою очередь создают связь с частью фермента, именуемой активным центром.

Существуют два принципа, объясняющие специфику взаимодействия ферментов и субстратов. В так называемой модели «ключ-замок» активный центр фермента занимает в субстрате место строго определенной конфигурации. Согласно другой модели, оба участника реакции, активный центр и субстрат, меняют свои формы, чтобы соединиться.

По какому бы принципу ни происходило взаимодействие результат всегда одинаковый – реакция под воздействием энзима протекает во много раз быстрее. Вследствие такого взаимодействия «рождаются» новые молекулы, которые потом отделяются от фермента. А вещество-катализатор продолжает выполнять свою работу, но уже при участии других частиц.

Гипер- и гипоактивность

Бывают случаи, когда энзимы выполняют свои функции с неправильной интенсивностью. Чрезмерная активность вызывает чрезмерное формирование продукта реакции и дефицит субстрата. В результате – ухудшение самочувствия и серьезные болезни. Причиной гиперактивности энзима может быть как генетическое нарушение, так и избыток витаминов или , используемых в реакции.

Гипоактивность ферментов может даже стать причиной смерти, когда, например, энзимы не выводят из организма токсины либо возникает дефицит АТФ. Причиной такого состояния также могут быть мутированные гены или, наоборот, гиповитаминоз и дефицит других питательных веществ. Кроме того, пониженная температура тела аналогично замедляет функционирование энзимов.

Катализатор и не только

Сегодня можно часто услышать о пользе ферментов. Но что такое эти вещества, от которых зависит работоспособность нашего организма?

Энзимы – это биологические молекулы, жизненный цикл которых не определяется рамками от рождения и смерти. Они просто работают в организме до тех пор, пока не растворятся. Как правило, это происходит под воздействием других ферментов.

В процессе биохимической реакции они не становятся частью конечного продукта. Когда реакция завершена, фермент покидает субстрат. После этого вещество готово снова приступить к работе, но уже на другой молекуле. И так продолжается столько, сколько необходимо организму.

Уникальность ферментов в том, что каждый из них выполняет только одну, ему отведенную функцию. Биологическая реакция происходит только тогда, когда фермент находит правильный для него субстрат. Это взаимодействие можно сравнить с принципом работы ключа и замка – только правильно подобранные элементы смогут «сработаться». Еще одна особенность: они могут работать при низких температурах и умеренном рН, а в роли катализаторов являются более стабильными, чем любые другие химические вещества.

Ферменты в качестве катализаторов ускоряют процессы метаболизма и другие реакции.

Как правило, эти процессы состоят из определенных этапов, каждый из которых требует работы определенного энзима. Без этого цикл преобразования или ускорения не сможет завершиться.

Пожалуй, из всех функций ферментов наиболее известна – роль катализатора. Это значит, что энзимы комбинируют химические реагенты таким образом, чтоб снизить энергетические затраты, необходимые для более быстрого формирования продукта. Без этих веществ химические реакции протекали бы в сотни раз медленнее. Но на этом способности энзимов не исчерпываются. Все живые организмы содержат энергию, необходимую им для продолжения жизни. Аденозинтрифосфат, или АТФ, это своего рода заряженная батарейка, которая снабжает клетки энергией. Но функционирование АТФ невозможно без ферментов. И главный энзим, производящий АТФ, – синтаза. Для каждой молекулы глюкозы, которая трансформируется в энергию, синтаза производит около 32-34 молекул АТФ.

Помимо этого, энзимы (липаза, амилаза, протеаза) активно применяются в медицине. В частности, служат компонентом ферментативных препаратов, таких как «Фестал», «Мезим», «Панзинорм», «Панкреатин», применяемых для лечения несварения желудка. Но некоторые энзимы способны также влиять на кровеносную систему (растворяют тромбы), ускорять заживление гнойных ран. И даже в противораковой терапии также прибегают к помощи ферментов.

Факторы, определяющие активность энзимов

Поскольку энзим способен ускорять реакции во много раз, его активность определяется так называемым числом оборотов. Этот термин обозначает количество молекул субстрата (реагирующего вещества), которую способна трансформировать 1 молекула фермента за 1 минуту. Однако существует ряд факторов, определяющих скорость реакции:

Концентрация субстрата.

Увеличение концентрации субстрата ведет к ускорению реакции. Чем больше молекул действующего вещества, тем быстрее протекает реакция, поскольку задействовано больше активных центров. Однако ускорения возможно только до тех пор, пока не задействуются все молекулы фермента. После этого, даже повышение концентрации субстрата не приведет к ускорению реакции.

Температура.

Обычно повышение температуры ведет к ускорению реакций. Это правило работает для большинства ферментативных реакций, но только до тех пор, пока температура не поднимется выше 40 градусов по Цельсию. После этой отметки скорость реакции, наоборот, начинает резко снижаться. Если температура опустится ниже критической отметки, скорость ферментативных реакций повысится снова. Если температура продолжает расти, ковалентные связи рушатся, а каталическая активность фермента теряется навсегда.

Кислотность.

На скорость ферментативных реакций также влияет показатель рН. Для каждого фермента существует свой оптимальный уровень кислотности, при котором реакция проходит наиболее адекватно. Изменение уровня рН сказывается на активности фермента, а значит, и скорости реакции. Если изменения слишком велики, субстрат теряет способность связываться с активным ядром, а энзим больше не может катализировать реакцию. С восстановлением необходимого уровня рН, активность фермента также восстанавливается.

Ферменты, присутствующие в человеческом организме, можно разделить на 2 группы:

метаболические;
пищеварительные.

Метаболические «работают» над нейтрализацией токсических веществ, а также способствуют выработке энергии и белков. Ну и, конечно, ускоряют биохимические процессы в организме.

За что отвечают пищеварительные – понятно с названия. Но и здесь срабатывает принцип селективности: определенный тип ферментов влияет только на один вид пищи. Поэтому для улучшения пищеварения можно прибегнуть к маленькой хитрости. Если организм плохо переваривает что-то из еды, значит надо дополнить рацион продуктом, содержащим фермент, который способен расщепить трудно перевариваемую пищу.

Пищевые ферменты – катализаторы, которые расщепляют продукты питания до состояния, в котором организм способен поглощать из них полезные вещества. Пищеварительные энзимы бывают нескольких типов. В человеческом организме разные виды ферментов содержатся на разных участках пищеварительного тракта.

Ротовая полость

На этом этапе на пищу воздействует альфа-амилаза. Она расщепляет углеводы, крахмалы и глюкозу, которые содержатся в картофеле, фруктах, овощах и других продуктах питания.

Желудок

Здесь пепсин расщепляет белки до состояния пептидов, а желатиназа – желатин и коллаген, содержащиеся в мясе.

Поджелудочная железа

На этом этапе «работают»:

трипсин – отвечает за расщепление белков;
альфа-химотрипсин – помогает усвоению протеинов;
эластазы – расщепляют некоторые виды белков;
нуклеазы – помогают расщеплять нуклеиновые кислоты;
стеапсин – способствует усвоению жирной пищи;
амилаза – отвечает за усвоение крахмалов;
липаза – расщепляет жиры (липиды), содержащиеся в молочных продуктах, орехах, маслах и мясе.

Тонкая кишка

Над пищевыми частицами «колдуют»:

пептидазы – расщепляют пептидные соединения к уровню аминокислот;
сахараза – помогает усваивать сложные сахара и крахмалы;
мальтаза – расщепляет дисахариды к состоянию моносахаридов (солодовый сахар);
лактаза – расщепляет лактозу (глюкозу, содержащуюся в молочных продуктах);
липаза – способствует усвоению триглицеридов, жирных кислот;
эрепсин – воздействует на протеины;
изомальтаза – «работает» с мальтозой и изомальтозой.

Толстый кишечник

Здесь функции ферментов выполняют:

кишечная палочка – отвечает за переваривание лактозы;
лактобактерии – влияют на лактозу и некоторые другие углеводы.

Кроме названных энзимов, существуют еще:

диастаза – переваривает растительный крахмал;
инвертаза – расщепляет сахарозу (столовый сахар);
глюкоамилаза – превращает крахмал в глюкозу;
альфа-галактозидаза – способствует перевариванию бобов, семян, соевых продуктов, корневых овощей и листовых;
бромелайн – фермент, полученный из , способствует расщеплению разных видов белков, эффективен при разных уровнях кислотности среды, обладает противовоспалительными свойствами;
папаин – фермент, выделенный из сырой папайи, способствует расщеплению мелких и крупных протеинов, эффективен в широком диапазоне субстратов и кислотности.
целлюлаза – расщепляет целлюлозу, растительные волокна (в человеческом организме не обнаружена);
эндопротеаза – расщепляет пептидные связи;
экстракт бычьей желчи – энзим животного происхождения, стимулирует моторику кишечника;
панкреатин – фермент животного происхождения, ускоряет переваривание и белков;
панкрелипаза – животный фермент, способствует усвоению , и липидов;
пектиназа – расщепляет полисахариды, содержащиеся во фруктах;
фитаза – способствует усвоению фитиновой кислоты, и других минералов;
ксиланаза – расщепляет глюкозу из зерновых.

Катализаторы в продуктах

Ферменты имеют решающее значение для здоровья, поскольку помогают организму расщеплять пищевые компоненты до состояния, пригодного для использования питательных веществ. Кишечник и поджелудочная железа производят широкий спектр ферментов. Но кроме этого, многие их полезных веществ, способствующих пищеварению, содержатся также и в некоторых продуктах.

Ферментированные продукты являются практически идеальным источником полезных бактерий, необходимых для правильного пищеварения. И в то время, когда аптечные пробиотики «работают» только в верхнем отделе пищеварительной системы и часто не добираются до кишечника, эффект от ферментативных продуктов ощущается во всем желудочно-кишечном тракте.

Например, абрикосы содержат в себе смесь полезных энзимов, в том числе инвертазу, которая отвечает за расщепление глюкозы и способствует быстрому высвобождению энергии.

Натуральным источником липазы (способствует более быстрому перевариванию липидов) может послужить авокадо. В организме это вещество производит поджелудочная железа. Но дабы облегчить жизнь этому органу, можно побаловать себя, например, салатом с авокадо – вкусно и полезно.

Кроме того, что банан, пожалуй, самый известный источник калия, он также поставляет в организм амилазу и мальтазу. Амилаза содержится также в хлебе, картофеле, крупах. Мальтаза способствует расщеплению мальтозы, так называемого солодового сахара, который в обилии представлен в пиве и кукурузном сиропе.

Другой экзотический фрукт – ананас содержит в себе целый набор энзимов, в том числе и бромелайн. А он, согласно некоторым исследованиям, еще и обладает противораковыми и противовоспалительными свойствами.

Экстремофилы и промышленность

Экстремофилы – это вещества, способны сохранять жизнедеятельность в экстремальных условиях.

Живые организмы, а также ферменты, позволяющие им функционировать, были найдены в гейзерах, где температура близка к точке кипения, и глубоко во льдах, а также в условиях крайней солености (Долина Смерти в США). Кроме того, ученые находили энзимы, для которых уровень рН, как оказалось, также не принципиальное требование для эффективной работы. Исследователи с особым интересом изучают ферменты-экстремофилы, как вещества, которые могут быть широко использованы в промышленности. Хотя и сегодня энзимы уже нашли свое применение в индустрии как биологически и экологически чистые вещества. К применению энзимов прибегают в пищевой промышленности, косметологии, производстве бытовой химии.

Более того, «услуги» ферментов в таких случаях обходятся дешевле, чем синтетических аналогов. Кроме того, натуральные вещества являются биоразлагаемыми, что делает их использование безопасным для экологии. В природе существуют микроорганизмы, способные расщепить ферменты на отдельные аминокислоты, которые затем становятся компонентами новой биологической цепочки. Но это, как говорится, уже совсем другая история.

История изучения

Термин фермент предложен в XVII веке химиком ван Гельмонтом при обсуждении механизмов пищеварения .

В кон. ХVIII - нач. XIX вв. уже было известно, что мясо переваривается желудочным соком , а крахмал превращается в сахар под действием слюны. Однако механизм этих явлений был неизвестен .

Классификация ферментов

По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на 6 классов согласно иерархической классификации ферментов (КФ , - Enzyme Comission code). Классификация была предложена Международным союзом биохимии и молекулярной биологии (International Union of Biochemistry and Molecular Biology). Каждый класс содержит подклассы, так что фермент описывается совокупностью четырёх чисел, разделённых точками. Например, пепсин имеет название ЕС 3.4.23.1. Первое число грубо описывает механизм реакции, катализируемой ферментом:

КФ 1: Оксидоредуктазы , катализирующие окисление или восстановление. Пример: каталаза , алкогольдегидрогеназа .
КФ 2: Трансферазы , катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую. Среди трансфераз особо выделяют киназы , переносящие фосфатную группу, как правило, с молекулы АТФ .
КФ 3: Гидролазы , катализирующие гидролиз химических связей. Пример: эстеразы , пепсин , трипсин , амилаза , липопротеинлипаза .
КФ 4: Лиазы , катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов.
КФ 5: Изомеразы , катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата.
КФ 6: Лигазы , катализирующие образование химических связей между субстратами за счёт гидролиза АТФ . Пример: ДНК-полимераза .

Кинетические исследования

Простейшим описанием кинетики односубстратных ферментативных реакций является уравнение Михаэлиса - Ментен (см. рис.). На сегодняшний момент описано несколько механизмов действия ферментов. Например, действие многих ферментов описывается схемой механизма «пинг-понг».

В 1972-1973 г.г. была создана первая квантово-механическая модель ферментативного катализа (авторы М. В. Волькенштейн , Р. Р. Догонадзе, З. Д. Урушадзе и др.) .

Структура и механизм действия ферментов

Активность ферментов определяется их трёхмерной структурой .

Как и все белки, ферменты синтезируются в виде линейной цепочки аминокислот , которая сворачивается определённым образом. Каждая последовательность аминокислот сворачивается особым образом, и получающаяся молекула (белковая глобула) обладает уникальными свойствами. Несколько белковых цепей могут объединяться в белковый комплекс. Третичная структура белков разрушается при нагревании или воздействии некоторых химических веществ.

Активный центр ферментов

В активном центре условно выделяют :

каталитический центр - непосредственно химически взаимодействующий с субстратом;
связывающий центр (контактная или «якорная» площадка) - обеспечивающий специфическое сродство к субстрату и формирование комплекса фермент-субстрат.

Чтобы катализировать реакцию, фермент должен связаться с одним или несколькими субстратами. Белковая цепь фермента сворачивается таким образом, что на поверхности глобулы образуется щель, или впадина, где связываются субстраты. Эта область называется сайтом связывания субстрата. Обычно он совпадает с активным центром фермента или находится вблизи него. Некоторые ферменты содержат также сайты связывания кофакторов или ионов металлов.

Фермент, соединяясь с субстратом:

очищает субстрат от водяной «шубы»
располагает реагирующие молекулы субстратов в пространстве нужным для протекания реакции образом
подготавливает к реакции (например, поляризует) молекулы субстратов.

Обычно присоединение фермента к субстрату происходит за счет ионных или водородных связей, редко - за счет ковалентных. В конце реакции её продукт (или продукты) отделяются от фермента.

В результате фермент снижает энергию активации реакции. Это происходит потому, что в присутствии фермента реакция идет по другому пути (фактически происходит другая реакция), например:

В отсутствие фермента:

А+В = АВ

В присутствии фермента:

А+Ф = АФ
АФ+В = АВФ
АВФ = АВ+Ф

где А, В - субстраты, АВ - продукт реакции, Ф - фермент.

Ферменты не могут самостоятельно обеспечивать энергией эндергонические реакции (для протекания которых требуется энергия). Поэтому ферменты, осуществляющие такие реакции, сопрягают их с экзергоническими реакциями, идущими с выделением большего количества энергии. Например, реакции синтеза биополимеров часто сопрягаются с реакцией гидролиза АТФ.

Для активных центров некоторых ферментов характерно явление кооперативности .

Специфичность

Ферменты обычно проявляют высокую специфичность по отношению к своим субстратам (субстратная специфичность). Это достигается частичной комплементарностью формы, распределения зарядов и гидрофобных областей на молекуле субстрата и в центре связывания субстрата на ферменте. Ферменты обычно демонстрируют также высокий уровень стереоспецифичности (образуют в качестве продукта только один из возможных стереоизомеров или используют в качестве субстрата только один стереоизомер), региоселективности (образуют или разрывают химическую связь только в одном из возможных положений субстрата) и хемоселективности (катализируют только одну химическую реакцию из нескольких возможных для данных условий). Несмотря на общий высокий уровень специфичности, степень субстратной и реакционной специфичности ферментов может быть различной. Например, эндопептидаза трипсин разрывает пептидную связь только после аргинина или лизина , если за ними не следует пролин, а пепсин гораздо менее специфичен и может разрывать пептидную связь, следующую за многими аминокислотами.

Модель «ключ-замок»

Гипотеза Кошланда об индуцированном соответствии

Более реалистичная ситуация в случае индуцированного соответствия. Неправильные субстраты - слишком большие или слишком маленькие - не подходят к активному центру

В 1890 г. Эмиль Фишер предположил, что специфичность ферментов определяется точным соответствием формы фермента и субстрата . Такое предположение называется моделью «ключ-замок». Фермент соединяется с субстратом с образованием короткоживущего фермент-субстратного комплекса. Однако, хотя эта модель объясняет высокую специфичность ферментов, она не объясняет явления стабилизации переходного состояния, которое наблюдается на практике.

Модель индуцированного соответствия

В 1958 г. Дениел Кошланд предложил модификацию модели «ключ-замок» . Ферменты, в основном, - не жесткие, а гибкие молекулы. Активный центр фермента может изменить конформацию после связывания субстрата. Боковые группы аминокислот активного центра принимают такое положение, которое позволяет ферменту выполнить свою каталитическую функцию. В некоторых случаях молекула субстрата также меняет конформацию после связывания в активном центре. В отличие от модели «ключ-замок», модель индуцированного соответствия объясняет не только специфичность ферментов, но и стабилизацию переходного состояния. Эта модель получила название «рука-перчатка».

Модификации

Многие ферменты после синтеза белковой цепи претерпевают модификации, без которых фермент не проявляет свою активность в полной мере. Такие модификации называются посттрансляционными модификациями (процессингом). Один из самых распространенных типов модификации - присоединение химических групп к боковым остаткам полипептидной цепи. Например, присоединение остатка фосфорной кислоты называется фосфорилированием, оно катализируется ферментом киназой . Многие ферменты эукариот гликозилированы, то есть модифицированы олигомерами углеводной природы.

Ещё один распространенный тип посттранляционных модификаций - расщепление полипептидной цепи. Например, химотрипсин (протеаза , участвующая в пищеварении), получается при выщеплении полипептидного участка из химотрипсиногена. Химотрипсиноген является неактивным предшественником химотрипсина и синтезируется в поджелудочной железе . Неактивная форма транспортируется в желудок , где превращается в химотрипсин. Такой механизм необходим для того, чтобы избежать расщепления поджелудочной железы и других тканей до поступления фермента в желудок. Неактивный предшественник фермента называют также «зимогеном».

Кофакторы ферментов

Некоторые ферменты выполняют каталитическую функцию сами по себе, безо всяких дополнительных компонентов. Однако есть ферменты, которым для осуществления катализа необходимы компоненты небелковой природы. Кофакторы могут быть как неорганическими молекулами (ионы металлов, железо-серные кластеры и др.), так и органическими (например, флавин или гем). Органические кофакторы, прочно связанные с ферментом, называют также простетическими группами. Кофакторы органической природы, способные отделяться от фермента, называют коферментами.

Фермент, который требует наличия кофактора для проявления каталитической активности, но не связан с ним, называется апо-фермент. Апо-фермент в комплексе с кофактором носит название холо-фермента. Большинство кофакторов связано с ферментом нековалентными, но довольно прочными взаимодействиями. Есть и такие простетические группы, которые связаны с ферментом ковалентно, например, тиаминпирофосфат в пируватдегидрогеназе.

Регуляция работы ферментов

У некоторых ферментов есть сайты связывания малых молекул, они могут быть субстратами или продуктами метаболического пути, в который входит фермент. Они уменьшают или увеличивают активность фермента, что создает возможность для обратной связи.

Ингибирование конечным продуктом

Метаболический путь - цепочка последовательных ферментативных реакций. Часто конечный продукт метаболического пути является ингибитором фермента, ускоряющего первую из реакций данного метаболического пути. Если конечного продукта слишком много, то он действует как ингибитор для самого первого фермента, а если после этого конечного продукта стало слишком мало, то первый фермент опять активируется. Таким образом, ингибирование конечным продуктом по принципу отрицательной обратной связи - важный способ поддержания гомеостаза (относительного постоянства условий внутренней среды организма).

Влияние условий среды на активность ферментов

Активность ферментов зависит от условий в клетке или организме - давления, кислотности среды, температуры, концентрации растворённых солей (ионной силы раствора) и др.

Множественные формы ферментов

Множественные формы ферментов можно разделить на две категории:

Изоферменты
Собственно множественные формы (истинные)

Изоферменты - это ферменты, синтез которых кодируется разными генами, у них разная первичная структура и разные свойства, но они катализируют одну и ту же реакцию. Виды изоферментов:

Органные - ферменты гликолиза в печени и мышцах.
Клеточные - малатдегидрогеназа цитоплазматическая и митохондриальная (ферменты разные, но катализируют одну и ту же реакцию).
Гибридные - ферменты с четвертичной структурой, образуются в результате нековалентного связывания отдельных субъединиц (лактатдегидрогеназа - 4 субъединицы 2 типов).
Мутантные - образуются в результате единичной мутации гена.
Аллоферменты - кодируются разными аллелями одного и того же гена.

Собственно множественные формы (истинные) - это ферменты, синтез которых кодируется одним и тем же аллелем одного и того же гена, у них одинаковая первичная структура и свойства, но после синтеза на рибосомах они подвергаются модификации и становятся разными, хотя и катализируют одну и ту же реакцию.

Изоферменты разные на генетическом уровне и отличаются от первичной последовательности, а истинные множественные формы становятся разными на посттрансляционном уровне.

Медицинское значение

Связь между ферментами и наследственными болезнями обмена веществ была впервые установлена А. Гэрродом в 1910-е гг. Гэррод назвал заболевания, связанные с дефектами ферментов, «врожденными ошибками метаболизма».

Если происходит мутация в гене , кодирующем определенный фермент, может измениться аминокислотная последовательность фермента. При этом в результате большинства мутаций его каталитическая активность снижается или полностью пропадает. Если организм получает два таких мутантных гена (по одному от каждого из родителей), в организме перестает идти химическая реакция, которую катализирует данный фермент. Например, появление альбиносов связано с прекращением выработки фермента тирозиназы, отвечающего за одну из стадий синтеза темного пигмента меланина. Фенилкетонурия связана с пониженной или отсутствующей активностью фермента фенилаланин-4-гидроксилазы в печени.

В настоящее время известны сотни наследственных заболеваний, связанные с дефектами ферментов. Разработаны методы лечения и профилактики многих из таких болезней.

Практическое использование

Ферменты широко используются в народном хозяйстве - пищевой, текстильной промышленности, в фармакологии и медицине. Большинство лекарств влияют на течение ферментативных процессов в организме, запуская или приостанавливая те или иные реакции.

Ещё шире область использования ферментов в научных исследованиях и в медицине.

Примечания

Литература

Волькенштейн М. В., Догонадзе Р. Р., Мадумаров А. К., Урушадзе З. Д., Харкац Ю. И. К теории ферментативного катализа.- Молекулярная биология, т. 6, вып. 3, 1972, ст. 431-439.
Диксон, М. Ферменты / М. Диксон, Э. Уэбб. - В 3-х т. - Пер. с англ. - Т.1-2. - М.: Мир, 1982. - 808 с.

- (от лат. fermentum брожение, закваска), энзимы, биокатализаторы, специфич. белки, присутствующие во всех живых клетках и играющие роль биол. катализаторов. Через их посредство реализуется генетич. информация и осуществляются все процессы обмена… … Биологический энциклопедический словарь

- (лат. Fermentum закваска, от fervere быть горячим). Органические вещества, производящие брожение других органических тел, не подвергаясь сами гниению. Словарь иностранных слов, вошедших в состав русского языка. Чудинов А.Н., 1910. ФЕРМЕНТЫ… … Словарь иностранных слов русского языка

- (от лат. fermentum закваска) (энзимы) биологические катализаторы, присутствующие во всех живых клетках. Осуществляют превращения веществ в организме, направляя и регулируя тем самым его обмен веществ. По химической природе белки. Ферменты… … Большой Энциклопедический словарь

- (от латинского fermentum закваска), биологические катализаторы, присутствующие во всех живых клетках. Осуществляют превращения (обмен) веществ в организме. По химической природе белки. В многочисленных биохимических реакциях в клетке участвует… … Современная энциклопедия

Сущ., кол во синонимов: 2 биокатализаторы (1) энзимы (2) Словарь синонимов ASIS. В.Н. Тришин. 2013 … Словарь синонимов

Ферменты. См. энзимы. (

Любой живой организм — это совершенная система, в которой буквально каждую минуту происходят какие-то И эти процессы не обходятся без участия ферментов. Так что такое ферменты? Какова их роль в жизнедеятельности организма? Из чего они состоят? Каков механизм их воздействия? Ниже будут представлены ответы на все эти вопросы.

Что такое ферменты?

Ферменты, или, как их еще называют, энзимы, представляют собой белковые комплексы. Это которые выполняют роль катализаторов химических реакций. На самом деле роль ферментов переоценить трудно, ведь без них не обходится ни один процесс в живой клетке и всем организме.

Сам термин «фермент» был предложен в 17 веке Гельмонтом. И хотя великие ученые того времени понимали, что мясо переваривается при наличии а крахмал под воздействием слюны распадается до простых сахаров, никто не знал, чем именно обусловлены подобные процессы. Но уже в начале 19 века Кирхгоф впервые выделил фермент слюны - амилазу. Несколькими годами позже был описан желудочный пепсин. С тех пор наука энзимология начала активно развиваться.

Что такое ферменты? Свойства и механизм действия

Для начала стоит отметить, что все ферменты являются либо белками в чистом виде, либо протеиновыми комплексами. На сегодняшний день расшифрована аминокислотная последовательность большинства ферментов человеческого организма.

Главное свойство энзимов — это высокая специфичность. Каждый фермент может катализировать только один тип реакции. Например, протеолитические ферменты могут лишь расщеплять связи между аминокислотными остатками белковой молекулы. Иногда на один субстрат (объект воздействия фермента) может влиять сразу несколько сходных по структуре энзимов.

Но фермент может быть специфичным не только по отношению к реакции, но и по отношению к субстрату. Наиболее часто встречается групповая Это значит, что определенный фермент может влиять только на некую группу субстратов, которые имеют схожее строение.

Но иногда встречается так называемая абсолютная специфичность. Это значит, что фермент может связываться с активным центром только одного субстрата. Конечно же, в природе такая специфичность встречается редко. Но для примера можно вспомнить о ферменте уреазе, которая может катализировать только гидролиз мочевины.

Теперь мы выяснили, что такое ферменты. Но ведь эти вещества могут быть совершенно разными. Поэтому их принято классифицировать.

Классификация ферментов

Современной науке известно более двух тысяч ферментов, но это отнюдь не точное их количество. Для большего удобства их разделяют на шесть основных групп в зависимости от катализируемой реакции.

Оксидоредуктазы — группа ферментов, которые участвуют в окислительно-восстановительных реакциях. Как правило, они выступают либо донорами, либо акцепторами электронов и ионов водорода. Эти ферменты очень важны, так как участвуют в процессах клеточного и митохондриального дыхания.
Трансферазы — ферменты, которые занимаются переносом атомных групп от одного субстрата к другому. Участвуют в промежуточном обмене веществ.
Лиазы — такие ферменты способны отщеплять от субстрата атомные группы без гидролитической реакции. Как правило, в результате такого процесса образуется молекула воды или углекислого газа.
Гидролазы — это энзимы, которые катализируют гидролитическое расщепление субстрата с использованием
Изомеразы — как свидетельствует название, данные ферменты катализируют переход вещества из одной изомерной формы в другую.
Лигазы — ферменты, которые катализируют синтетические реакции.

Как видно, ферменты — это очень важные для организма вещества, без которых процессы жизнедеятельности просто невозможны.

Часто наряду с витаминами, минералами и другими полезными для организма человека элементами упоминают вещества под названием ферменты. Что такое ферменты и какую функцию в организме они выполняют, какова их природа и где они находятся?

Это вещества белковой природы, биокатализаторы. Без них не существовало бы детского питания, готовых каш, кваса, брынзы, сыра, йогурта, кефира. Они влияют на работу всех систем человеческого организма. Недостаточная или избыточная активность этих веществ негативно сказывается на здоровье, поэтому нужно знать, что такое ферменты, чтобы избежать проблем, вызванных их нехваткой.

Что это такое?

Ферменты - это синтезирующиеся живыми клетками белковые молекулы. Их более сотни насчитывается в каждой клетке. Роль этих веществ колоссальна. Они влияют на течение скорости химических реакций при температуре, которая подходит для данного организма. Другое название ферментов - биологические катализаторы. Увеличение скорости химической реакции происходит за счет облегчения ее протекания. Как катализаторы, они не расходуются в процессе реакции и не изменяют ее направления. Главные функции ферментов заключаются в том, что без них очень медленно в живых организмах протекали бы все реакции, а это бы заметно сказывалось на жизнеспособности.

Например, при пережевывании продуктов, которые содержат крахмал (картофель, рис), во рту появляется сладковатый привкус, что связано с работой амилазы - фермента для расщепления крахмала, присутствующего в слюне. Сам по себе крахмал безвкусный, так как является полисахаридом. Сладкий вкус имеют продукты его расщепления (моносахариды): глюкоза, мальтоза, декстрины.

Все делятся на простые и сложные. Первые состоят только из белка, а вторые - из белковой (апофермент) и небелковой (кофермент) части. Коферментами могут быть витамины групп В, Е, К.

Классы ферментов

Традиционно эти вещества разделены на шесть групп. Название им первоначально давали в зависимости от субстрата, на который действует определенный фермент, путем добавления к его корню окончания -аза. Так, те ферменты, что гидролизируют белки (протеины) стали называть протеиназами, жиры (липос) - липазами, крахмал (амилон) - амилазами. Потом ферменты, катализирующие сходные реакции, получили названия, которые указывают на тип соответствующей реакции - ацилазы, декарбоксилазы, оксидазы, дегидрогеназы и другие. Большинство этих названий и сегодня используется.

Позже Международный биохимический союз ввел номенклатуру, согласно которой название и классификация ферментов должны соответствовать типу и механизму катализируемой химической реакции. Данный шаг принес облегчение в систематизации данных, что относятся к различным аспектам метаболизма. Реакции и катализирующие их ферменты делятся на шесть классов. Каждый класс состоит из нескольких подклассов (4-13). Первая часть названия фермента отвечает названию субстрата, вторая - типу катализируемой реакции с окончанием -аза. У каждого фермента по классификации (КФ) есть свой кодовый номер. Первой цифре отвечает класс реакции, следующей - подкласс и третьей - подподкласс. Четвертой цифрой обозначен номер фермента по порядку в его подподклассе. Например, если КФ 2.7.1.1, то фермент принадлежит ко 2-му классу, 7-му подклассу, 1-му подподклассу. Последней цифрой обозначается фермент гексокиназа.

Значение

Если говорить о том, что такое ферменты, нельзя обойти стороной вопрос об их значении в современном мире. Они нашли широкое применение почти во всех отраслях деятельности человека. Такая их распространенность связана с тем, что они способны вне живых клеток сохранять свои уникальные свойства. В медицине, например, применяются ферменты групп липаз, протеаз, амилаз. Они расщепляют жиры, белки, крахмал. Как правило, этот тип входит в состав таких лекарственных препаратов, как «Панзинорм», «Фестал». Эти средства в первую очередь используются с целью лечения заболеваний ЖКТ. Некоторые ферменты способны растворять в кровеносных сосудах тромбы, они помогают при лечении гнойных ран. В лечении онкологических заболеваний энзимотерапия занимает особое место.

Благодаря способности расщеплять крахмал в пищевой промышленности широко используется фермент амилаза. В этой же области применяют липазы, которые расщепляют жиры и протеазы, расщепляющие белки. В пивоварении, виноделии и хлебопечении используют ферменты амилазы. В приготовлении готовых каш и для смягчения мяса применяют протеазы. В производстве сыра используют липазы и сычужный фермент. В косметической промышленности также не обойтись без них. Они входят в состав стиральных порошков, кремов. В стиральные порошки, например, добавляют расщепляющую крахмал амилазу. Белковые загрязнения и белки расщепляются протеазами, а липазы очищают ткань от масла и жира.

Роль ферментов в организме

Два процесса отвечают в организме человека за обмен веществ: анаболизм и катаболизм. Первый обеспечивает усвоение энергии и необходимых веществ, второй - распад продуктов жизнедеятельности. Постоянное взаимодействие этих процессов влияет на усвоение углеводов, белков и жиров и поддержание жизнедеятельности организма. Обменные процессы регулируются тремя системами: нервной, эндокринной и кровеносной. Они могут нормально функционировать с помощью цепи ферментов, которые в свою очередь обеспечивают адаптацию человека к изменениям условий внешней и внутренней среды. В состав ферментов входит как белковая, так и небелковая продукция.

В процессе биохимических реакций в организме, в протекании которых принимают участие ферменты, сами они не расходуются. У каждого из них своя химическая структура и своя уникальная роль, поэтому каждый инициирует только определенную реакцию. Биохимические катализаторы помогают прямой кишке, легким, почкам, печени выводить токсины и продукты жизнедеятельности из организма. Также они способствуют построению кожи, костей, нервных клеток, мышечных тканей. Специфические ферменты используются для окисления глюкозы.

Все ферменты в организме делятся на метаболические и пищеварительные. Метаболические участвуют в нейтрализации токсинов, производстве белков и энергии, ускоряют в клетках биохимические процессы. Так, например, супероксидисмутаза является сильнейшим антиоксидантом, который содержится в естественном виде в большинстве зеленых растений, белокочанной, брюссельской капусте и брокколи, в проростках пшеницы, зелени, ячмене.

Активность ферментов

Для того чтобы данные вещества полностью выполняли свои функции, необходимы определенные условия. На их активность влияет в первую очередь температура. При повышенной возрастает скорость химических реакций. В результате увеличения скорости молекул у них появляется больше шансов на столкновение друг с другом, и возможность протекания реакции, следовательно, увеличивается. Оптимальная температура обеспечивает наибольшую активность. Вследствие денатурации белков, которая происходит при отклонении оптимальной температуры от нормы, снижается скорость химической реакции. При достижении температуры точки замерзания фермент не денатурирует, но инактивируется. Способ быстрого замораживания, который широко используют для длительного хранения продуктов, останавливает рост и развитие микроорганизмов с последующей инактивацией ферментов, которые находятся внутри. Как результат, продукты питания не разлагаются.

На активность ферментов также влияет кислотность окружающей среды. Работают они при нейтральном рН. Только некоторые из ферментов работают в щелочной, сильнощелочной, кислой или сильнокислой среде. Например, сычужный фермент расщепляет белки в сильнокислой среде в желудке человека. На фермент могут действовать ингибиторы и активаторы. Активируют их некоторые ионы, например, металлов. Другие ионы оказывают подавляющее действие на активность ферментов.

Гиперактивность

Избыточная активность ферментов несет свои последствия для функционирования всего организма. Во-первых, она провоцирует повышение скорости действия фермента, что в свою очередь вызывает дефицит субстрата реакции и образование избытка продукта химической реакции. Дефицит субстратов и накопление названных продуктов заметно ухудшает самочувствие, нарушает жизнедеятельность организма, вызывает развитие заболеваний и может закончиться смертью человека. Накопление мочевой кислоты, например, приводит к возникновению подагры и почечной недостаточности. Из-за отсутствия субстрата не возникнет избытка продукта. Это работает только в тех случаях, когда без одного и другого можно обойтись.

Причин избытка активности ферментов несколько. Первая - это мутация гена, она может быть врожденной или приобретенной под влиянием мутагенов. Второй фактор - избыток в воде или пище витамина или микроэлемента, который необходим для работы фермента. Избыток витамина С, к примеру, через повышенную активность ферментов синтеза коллагена нарушает механизмы заживления ран.

Гипоактивность

Как повышенная, так и пониженная активность ферментов негативно сказывается на деятельности организма. Во втором случае возможно полное прекращение активности. Это состояние резко снижает скорость химической реакции фермента. Как результат, накапливание субстрата дополняется дефицитом продукта, что приводит к серьезным осложнениям. На фоне нарушений жизнедеятельности организма ухудшается самочувствие, развиваются заболевания, и может быть летальный исход. Накопление аммиака или дефицит АТФ приводит к смерти. Из-за накопления фенилаланина развивается олигофрения. Здесь также действует принцип, что при отсутствии субстрата фермента не возникнет накопления субстрата реакции. Плохое влияние на организм оказывает состояние, при котором не выполняют своих функций ферменты крови.

Рассматривают несколько причин гипоактивности. Мутация генов врожденная или приобретенная - это первое. Состояние можно откорректировать с помощью генотерапии. Можно попробовать исключить из пищи субстраты отсутствующего фермента. В некоторых случаях это может помочь. Второй фактор - отсутствие в пище витамина или микроэлемента, необходимых для работы фермента. Следующие причины - нарушенная активация витамина, дефицит аминокислот, ацидоз, появление ингибиторов в клетке, денатурация белков. Активность ферментов снижается также со снижением температуры тела. Некоторые факторы влияют на функции ферментов всех типов, а другие - только на работу определенных.

Пищеварительные ферменты

От процесса приема пищи человек получает удовольствие и иногда игнорирует то, что главная задача пищеварения - это превращение продуктов питания в вещества, способные стать источником энергии и строительным материалом для тела, всасываясь в кишечник. Ферменты белков способствуют этому процессу. Пищеварительные вещества вырабатываются органами пищеварения, принимающими участие в процессе расщепления пищи. Действие ферментов нужно для того, чтобы получать необходимые углеводы, жиры, аминокислоты из пищи, что составляет необходимые питательные вещества и энергию для нормальной жизнедеятельности организма.

С целью нормализации нарушенного пищеварения рекомендуется с приемом пищи одновременно применять и необходимые белковые вещества. При переедании можно принять 1-2 таблетки после или во время еды. В аптеках продается большое количество различных ферментных препаратов, которые способствуют улучшению процессов пищеварения. Запастись ими следует при приеме одного вида питательных веществ. При проблемах с пережевыванием или глотанием пищи необходимо во время еды принимать ферменты. Весомыми причинами для их использования могут быть также такие заболевания, как приобретенные и врожденные ферментопатии, синдром раздраженной толстой кишки, гепатит, холангит, холецистит, панкреатит, колит, хронический гастрит. Ферментные препараты следует принимать вместе с лекарствами, влияющими на процесс пищеварения.

Энзимопатология

В медицине есть целый раздел, который занимается поиском связи между заболеванием и отсутствием синтеза определенного фермента. Это область энзимологии - энзимопатология. Недостаточный синтез ферментов также подлежит рассмотрению. Например, наследственное заболевание фенилкетонурия развивается на фоне потери способности клеток печени осуществлять синтез этого вещества, что катализирует превращение в тирозин фенилаланина. Симптомами данного заболевания являются расстройства психической деятельности. Из-за постепенного накопления токсических веществ в организме больного тревожат такие признаки, как рвота, беспокойство, повышенная раздражительность, отсутствие интереса к чему-либо, выраженная усталость.

При рождении ребенка патология не проявляется. Первичную симптоматику можно заметить в возрасте от двух до шести месяцев. Второе полугодие жизни малыша характеризируется выраженным отставанием в психическом развитии. У 60% больных развивается идиотия, менее чем 10% ограничиваются слабой степенью олигофрении. Ферменты клетки не справляются со своими функциями, но это можно поправить. Своевременная диагностика патологических изменений способна приостановить развитие заболевание до периода полового созревания. Лечение заключается в ограничении поступления с пищей фенилаланина.

Ферментные препараты

Отвечая на вопрос о том, что такое ферменты, можно отметить два определения. Первое - это биохимические катализаторы, а второе - это препараты, которые их содержат. Они способны нормализировать состояние среды в желудке и кишечнике, обеспечить расщепление до микрочастиц конечных продуктов, улучшить процесс всасывания. Они также препятствуют возникновению и развитию гастроэнтерологических заболеваний. Наиболее известным из ферментов является лекарственный препарат «Мезим Форте». В своем составе он имеет липазу, амилазу, протеазу, которые способствуют уменьшению болей при хроническом панкреатите. Капсулы принимают в качестве заместительного лечения при недостаточной выработке поджелудочной железой необходимых ферментов.

Данные препараты употребляются преимущественно во время еды. Количество капсул или таблеток назначает доктор, исходя из выявленных нарушений механизма всасывания. Хранить их лучше в холодильнике. При длительном приеме пищеварительных ферментов привыкания не возникает, и на работе поджелудочной железы это не сказывается. При выборе препарата стоит обратить внимание на дату, соотношение качества и цены. Препараты ферментов рекомендуют принимать при хронических заболеваниях органов пищеварения, при переедании, при периодических проблемах с желудком, а также при отравлении продуктами питания. Чаще всего доктора назначают таблетированный препарат «Мезим», который хорошо зарекомендовал себя на отечественном рынке и уверенно держит позиции. Есть и другие аналоги этого препарата, не менее известные и более чем доступные по цене. В частности, многие предпочитают таблетки "Пакреатин" или "Фестал", обладающие теми же свойствами, что и более дорогие аналоги.